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L-亮氨酸，又称白氨酸，化学名为a一氨基异己酸，1819年Proust 先从奶酪中分离得到，后来Braconnot从肌肉与羊毛的酸水解物中得到其结晶，并定名为亮氨酸。L一亮氨酸是常见十八种氨基酸中的一种，也是人体八种必需氨基酸之一，另外由于L一亮氨酸和L一异亮氨酸、L-撷氨酸的分子结构中都含有一个甲基侧链而被称为支链氨基酸(Branched chain amina acids, BCAA)。

氨基酸的制造是从1820年水解蛋白质开始的。其提取顺序是是L-胱氨酸，L-组氨酸，L-亮氨酸，L-精氨酸，1908年日本人Ikeda发现谷氨酸钠是鲜味的强化剂，开始了工业化生产氨基酸的历史。1957年日本开始运用微生物进行谷氨酸发酵生产，从此揭开了微生物发酵方法生产氨基酸的历史新篇章。20世纪六十年代左右，关于L一亮氨酸生物合成以及其代谢调节机制相继阐明。这为微生物发酵法生产L一亮氨酸定向育种及酶法生产L-亮氨酸提供了理论基础。

L一亮氨酸的生产方法主要有提取法、化学合成法、酶催化法、微生物发酵法等。

提取法(蛋白水解法)：氨基酸是蛋白质的组成单位，在酸性条件下，将L一亮氨酸含量较高的蛋白质水解，得到各种氨基酸的混合物，经分离、纯化、精致等工序获得L-亮氨酸产品。

化学合成法:亮氨酸化学合成法有A . Strecker ,。一卤代酸氨解、相转移催化等几种方法。虽然化学合成法原理简单，价格低廉，但操作复杂，反应条件苛刻，

酶催化法生产L一亮氨酸通常是利用转氨酶转氨给。一酮基异己酸生成L一亮氨酸。将相关的酶和NADH共价结合在膜上，让底物缓缓地经过膜而进行酶催化反应生成L一亮氨酸。如1981是否能够被解除和解除的效果。获得积累目的产物的突变株Z有一效的方法是通过基因突变解除微生物的正常代谢控制。获得突变株常用的几种方法如下:选育营养缺陷型菌株，切断或改变平行代谢途径;选育抗结构类似物突变株解除反馈抑制和阻遏;选育细胞膜通透性突变株，使目的产物分泌到细胞外，使细胞内终产物的浓度达不到引起反馈调节的浓度;，应用基因工程、代谢工程的手段有目的改造微生物菌株，使其高浓度合成目的产物。

天然品存在于等中，并以蛋白质的形式存在于各种动植物组织中，腐败分解后可游离而出。

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L一亮氨酸为白色结晶或结晶粉末，是一种非极性氨基酸，味微苦，溶于水，20℃、25℃时溶解度分别为23. 7g/L和24. 26g/L，乙酸(10.9g/L)、稀盐酸、碱溶液及碳酸盐溶液，微溶于醇( 0. 72g/L )，不溶于醚，加热到145^r 148℃时升华，293-295 0C时分解，比重1. 29(180C)，比旋光度[a ] D20为+14. 5^-+16. 0 (6mo1/L Hcl，C=1)，等电点5. 98。